在动植物中，广泛地存在着以卵白溶菌酶型为代表的水解细菌细胞壁的粘多糖类溶菌酶。

  拉希钱科1907年就发现了卵蛋白显示溶菌作用。其后，著名的学者弗来明发现了青霉素，从而得到了分解细菌物质的确切证据。

  1922年，弗来明在《在组织及分泌物中有显著的溶菌成分》论文中，提出了人的眼泪、鼻涕、软骨以及卵白等物质中，存在着溶菌物质，并命名为溶菌酶。

  对卵白溶菌酶的精制，是亚伯拉罕和鲁滨逊(Robinson)于1937年开始做的。1946年，奥尔德顿(Alderton)和菲沃尔德(Fevold)提出了从卵白中直接结晶溶菌酶的方法。

  它具有使卵白溶菌酶结晶率高，分离、精制工序格外的简单等优点。这种方法为溶菌酶研究工作的快速的提升奠定了基础。

  鸡卵白溶菌酶，是研究者重点研究的酶之一。他们借助x射线的衍射，已搞清楚了溶菌酶的立体结构与作用底物的结合形式。

  溶菌酶能分解溶壁微球菌、巨大芽孢杆菌、黄色八叠球菌等革兰氏阳性菌，而对革兰氏阴性菌无分解作用。有乙二胺四醋酸存在时，某些革兰氏阴性菌也可被溶菌酶分解。

  1952年，索尔顿指出，溶壁微球菌等数种细菌细胞壁能被溶菌酶分解。他从这些分解产物中，分离出由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰牧氨酸组成的二糖类物质(N-乙酰葡糖胺-N-乙酰牧氨酸)。

  其后，索尔顿和古伊森从溶菌酶分解细胞壁的降解物中，纯化、分离出N-乙酰葡糖胺和N-乙酰牧氨酸组成的四糖类物质，并发现用溶菌酶作用这种四糖类物质可生成二糖类物质(N-乙酰葡糖胺-N-乙酰牧氯酸)。

  1963年，他们又弄清楚了，在四糖类物质中，N-乙酰葡糖胺和N-乙酞牧氨酸是以β-1，4-键交替连接的。以后又逐渐弄清楚了溶菌酶的作用底物——细胞壁缩氨酸聚糖的结构。

  溶菌酶的溶菌机理异常复杂，溶菌酶被发现后的三十年，人们才认识了它的作用部位。

  溶菌酶是一种化学性质很稳定的蛋白质。pH值在1.2—11.3范围内剧烈变化时，其结构几乎不变。溶菌酶遇热也很稳定，pH 4-7，100℃处理1分钟仍保持原酶活。

  但是，在碱性环境中，溶菌酶对热的稳定性差。在碱性环境中，用高温处理时，酶活降低。溶菌酶的热变性是可逆的。溶菌酶的变性临界点为77℃。这种变性临界点随溶媒条件变化而变化。

  溶菌酶多级结构的稳定化与S-S键、疏水键和氢键等因素相关。溶菌酶虽然是分子量较低的蛋白质，但由于有4个S-S键，而呈稳定状态。因此，这4个S-S键是溶菌酶分子保持多级结构呈稳定性的根本原因之一。

  在哺乳动物的溶菌酶中，已知在人的眼泪、唾液、鼻粘液、乳汁、淋巴腺、白血球、血浆、软骨、肺、肾脏、肝脏、肠道、腮腺、皮肤、以及白血病患者的尿中都含有溶菌酶。弗来明发现溶菌酶时曾指出，在人的眼泪中含有大量溶菌酶(7mg／ml)，在人的乳汁中也含有溶菌酶(0.1-0.5mg／ml)。

  人溶菌酶，无论是从乳汁中，还是从患有单核性白血病患者的尿中纯化分离出的，其氨基酸的排列情况相同。

  人溶菌酶由130个氨基酸残基组成，有4个S-S键。人溶菌酶和鸡溶菌酶，有35个氨基酸残基不相同。在鸡卵白溶菌酶中，能与作用底物相结合的是色氨酸62；在人溶菌酶中则是酪氨酸。

  人溶菌酶的溶菌活性比鸡溶菌酶高3倍。人溶菌酶的酶活可被N-乙酰葡糖胺及其低聚体，(N-乙酰葡糖胺)3的2’，3’-环氧丙基β-糖苷所抑制，这一点又与鸡卵白溶菌酶相似。

  为了明确这些不同来源的溶菌酶的结构和机能间的关系，还必须对溶菌酶的进化等问题进行详细的探讨。

  与鸡卵白溶菌酶相类似的溶菌酶，广泛地存在于动植物界中，它们不仅有分解酶的作用，并且还有其他一些及其重要的作用。因此期待通过多方面研究，对上述存在的问题进行探讨。

  综上异同点，人溶菌酶和鸡卵白溶菌酶很有相似的多级结构，可是这两种酶的免疫学反应完全不同，不能产生免疫学交叉反应。将这两种溶菌酶分子的S-S键全部还原后，再进行烷化，两种溶菌酶便可产生免疫学交叉反应。返回搜狐，查看更加多